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最小化 最大化

李从刚 研究员
博士生导师
2007年获美国佛罗里达州立大学化学与生物化学博士学位;
2007年至2011年在美国北卡罗莱纳大学(Chapel Hill)化学系从事博士后研究;
2011年起任中科院物理与数学研究所研究员,同年入选国家第一批"青年千人计划"。
目前主要从事生物大分子的核磁共振方法与应用研究,主要包括细胞内蛋白质的结构、动力学及相互作用的核磁共 振方法研究;膜蛋白、无结构蛋白及核酸适配体的核磁共振研究。在国际主流杂志如JACS、Biochemistry、JMR等发表SCI论文30余篇,被SCI论文引用近600次。

联系方式 联系方式

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联系人:李从刚
电话:027-87199319
邮件:conggangli@wipc.ac.cn
实验室:027-87197391
地址:武汉市武昌区小洪山西30号
邮编:430071

科研领域 科研领域

最小化 最大化

         细胞内存在着大量的蛋白质、核酸、多糖等各种生物大分子,它们大约占细胞总体积的20% -30%,浓度高达300-400g/L,因此生物大分子是在一个高度拥挤的环境中行使其功能。这种由于大分子拥挤而引起的体积排阻效应及非特异性的弱相互作用,会对大分子的功能产生很大的影响,因而原位研究大分子的结构,相互作用及功能具有非常重要的意义。本课题组主要发展细胞内或大分子拥挤环境下蛋白质的结构,动态及相互作用的核磁共振分析方法,运用所发展的方法着重研究在拥挤环境中与疾病相关蛋白的结构,相互作用,动力学等,从原子水平阐明大分子拥挤影响蛋白质功能的具体机理。

   研究方向:生理环境下生物大分子结构,动态及功能的核磁共振研究。

   研究内容:
   一、细胞内蛋白质的结构,动态及相互作用的核磁共振方法研究
   二、超大分子量蛋白质的核磁共振方法与应用研究
   三、膜相关蛋白,天然无结构蛋白及核酸适配体的核磁共振研究

        目前课题组的在研课题受国家科技部蛋白质重大研究计划、国家"青年千人"计划、国家自然科学基金委、中国科学院等资助。


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内容

徐国华博士文章发表

Biochemistry. 2014 Apr 1;53(12):1971-81. doi: 10.1021/bi500079u. Epub 2014 Mar 20.

Strategies for protein NMR in Escherichia coli.

Xu GYe YLiu XCao SWu QCheng KLiu MPielak GJLi C*.

Abstract

In-cell NMR spectroscopy provides insight into protein conformation, dynamics, and function at atomic resolution in living cells. Systematic evaluation of isotopic-labeling strategies is necessary to observe the target protein in the sea of other molecules in the cell. Here, we investigate the detectability, sensitivity, and resolution of in-cell NMR spectra of the globular proteins GB1, ubiquitin, calmodulin, and bcl-xl-cutloop, resulting from uniform (15)N enrichment (with and without deuteration), selective (15)N-Leu enrichment, (13)C-methyl enrichment of isoleucine, leucine, valine, and alanine, fractional (13)C enrichment, and (19)F labeling. Most of the target proteins can be observed by (19)F labeling and (13)C enrichment with direct detection because selectively labeling suppresses background signals and because deuteration improves in-cell spectra. Our results demonstrate that the detectability of proteins is determined by weak interactions with intercellular components and that choosing appropriate labeling strategies is critical for the success of in-cell protein NMR studies.

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